O (molekulárních) chaperonech se za posledních dvacet let napsalo velmi mnoho, zejména o jejich úloze při udržování proteinů v nesložené formě před jejich přenosem například mitochondriální membránou, a naopak při jejich ukládání do finální trojrozměrné terciární struktury na základě interakcí mezi jednotlivými aminokyselinami. Chaperony fungují většinou tak, že se specificky vážou na exponovanou hydrofobní oblast polypeptidu, a tato oblast je pak ukryta uvnitř proteinu v jeho konečné formě. Tyto hydrofobní oblasti však mohou vytvářet agregáty a tím se stát toxixkými pro celý organismus – i tady chaperony zasahují tím, že exponované části zablokují a umožní konečné složení proteinu. Nedávno byla zjištěna struktura jednoho bakteriálního chaperonu, zvaného trigger protein (cosi jako spouštěcí protein), který hraje úlohu na konci všech proteosyntetických pochodů tím, že se svou koncovou částí váže na polypeptid opouštějící velkou 50S-podjednotku ribosomu. Spouštěcí protein vytváří dutinu s hydrofobním povrchem o rozměrech přibližmě 3 × 2,5 × 2 nm , na kterou se nejdříve váže vynořující se polypeptidový řetězec, k tomu se pak připojí další část rodícího se polypeptidu, načež se celý komplex uvolní.